Ernährungsberater
Karolina Dobrowolska-Zrałka
Kollagen Es ist ein wichtiges Strukturprotein, das das Gerüst unseres Bindegewebes aufbaut. Es macht bis zu 30 % der gesamten Proteinmasse im menschlichen Körper aus. Seine einzigartige Dreifachhelix verleiht der Haut Elastizität und Festigkeit, verleiht Gelenken und Knochen Festigkeit und lastabsorbierende Eigenschaften. In der Dermis verflechten sich Kollagenfasern mit Elastin und bilden so ein dichtes Netzwerk, das vor Wasserverlust schützt und für die Regeneration nach Mikroschäden verantwortlich ist. In Sehnen und Bändern verleiht Kollagen dem Gewebe eine hohe Dehnungsfestigkeit und in Knochen fungiert es als Gerüst für Hydroxylapatitkristalle und sorgt so für Flexibilität und Widerstandsfähigkeit gegen Brüche.
Die Kollagensynthese findet in Fibroblasten statt, wo Präprokollagen aus den Aminosäuren Glycin, Prolin und Lysin gebildet wird. Nach zahlreichen posttranslationalen Modifikationen und der Bildung einer Dreifachhelix wird Prokollagen in den extrazellulären Raum transportiert, wo Enzyme die Enden entfernen und Lysinoxidase kovalente Vernetzungen erzeugt, die die Fasern stabilisieren. Gleichzeitig bauen Metalloproteinasen (MMPs) beschädigte Fragmente kontinuierlich ab und sorgen so für die Erneuerung des Netzwerks.
Von etwa 25-30. die Produktion von Kollagen verlangsamt sich – Fibroblasten produzieren weniger Moleküle und die Aktivität von MMPs nimmt zu. Die Haut wird dünner und weniger elastisch, es bilden sich Falten und die Gelenke verlieren an Polsterung, was die degenerativen Symptome verstärkt. Äußere Faktoren wie UV-Strahlung, Umweltverschmutzung, oxidativer Stress und eine Ernährung mit wenig Cofaktoren (Vitamin C, Kupfer, Zink) und Vorläuferaminosäuren beschleunigen den Abbau zusätzlich.
Glücklicherweise gibt es viele Möglichkeiten, die natürliche Kollagenproduktion zu unterstützen und den Kollagenverlust zu minimieren. Eine proteinreiche Ernährung, Gemüse und Obst mit Vitamin C, regelmäßige körperliche Aktivität, der Verzicht auf Rauchen und übermäßige Sonneneinstrahlung sowie die Ergänzung mit hydrolysierten Kollagenpeptiden können den Zustand von Haut, Gelenken und Knochen deutlich verbessern. In den letzten Jahren erfreuen sich kosmetische Behandlungen, die Fibroblasten stimulieren, zunehmender Beliebtheit – Microneedling, Mesotherapie und fraktionierter Laser.
In diesem Artikel werden wir im Detail besprechen: Was Kollagen ist und wie es aufgebaut ist, die wichtigsten Arten und ihre Funktionen, die Rolle von Kollagen in der Haut, im Bindegewebe, in den Gelenken und Knochen, Ursachen von Mangel und Abbausymptomen, den Prozess der Synthese und des Abbaus sowie praktische Unterstützungsmethoden – von Ernährung und Nahrungsergänzung bis hin zu Lebensstil und Behandlungen. Das erworbene Wissen ermöglicht es Ihnen, sich jeden Tag bewusst um Ihre Gesundheit und Schönheit zu kümmern.
Was ist Kollagen?
Kollagen ist ein fibrilläres Protein, bei dem sich drei Polypeptidketten mit einzigartiger Stabilität zu einer Dreifachhelix falten. Jede Kette besteht aus einem sich wiederholenden Gly-X-Y-Motiv – Glycin an jeder dritten Position ermöglicht eine eng benachbarte Kettenanordnung, und Proline und Hydroxyproline stabilisieren die Helix durch Wasserstoffbrückenbindungen. Die fibrilläre Struktur von Kollagen ermöglicht die Bildung von Fibrillen mit einem Durchmesser von 50–500 nm, die sich dann zu größeren Fasern verbinden, die die extrazelluläre Matrix des Bindegewebes bilden.
Es gibt mindestens 28 Arten von Kollagen im menschlichen Körper, die wichtigsten sind jedoch die Typen I, II und III. Kollagen Typ I ist für die Zugfestigkeit verantwortlich – es kommt in Haut, Sehnen, Bändern, Knochen und Zähnen vor. Typ II baut Gelenkknorpel auf, wodurch dieses Gewebe stoßdämpfende Eigenschaften und Druckfestigkeit aufweist. Typ III kommt zusammen mit Typ I in der Haut, den Gefäßwänden und den Parenchymorganen vor und erhöht die Gewebeelastizität.
Die Funktionen von Kollagen sind äußerst vielfältig: Es ist für die mechanische Festigkeit des Gewebes (Spannung, Reißfestigkeit), die Elastizität (Rückkehr in die ursprüngliche Form), die strukturelle Integrität (Erhaltung der Zellen in der Matrix) und die Regeneration (Wundheilung) verantwortlich. In der extrazellulären Matrix kooperiert es mit Elastin, Fibrillin und Laminin und bildet so ein Netzwerk, das die Zellmigration, -proliferation und -mechanotransduktion reguliert.
Das Verständnis der grundlegenden Rolle von Kollagen ist die Grundlage für weitere Analysen: wie es chemisch aufgebaut ist, welche Haupttypen es gibt und welche Funktionen sie in verschiedenen Geweben erfüllen. Ohne dieses Wissen ist es schwierig, wirksame Ernährungs-, Nahrungsergänzungs- oder Kosmetikstrategien zu entwickeln, um die Synthese zu unterstützen und Kollagenfasern vor dem Abbau zu schützen.
Chemische Struktur von Kollagen
Auf molekularer Ebene ist Kollagen ein fibrilläres Protein mit einem Molekulargewicht von mehreren hundert kDa. Seine Dreifachhelix besteht aus drei gleichen oder ähnlichen α-Ketten. Das charakteristische Gly-X-Y-Motiv wiederholt sich alle drei Aminosäuren, was eine absolute Voraussetzung für die Stabilität ist – Glycin, die kleinste Aminosäure, ermöglicht eine enge Anordnung der Helix, und X und Y bestehen hauptsächlich aus Prolin und Hydroxyprolin.
Die Hydroxylierung von Prolin und Lysin ist ein wichtiger posttranslationaler Schritt, der im endoplasmatischen Retikulum von Fibroblasten stattfindet. Prolyl- und Lysylhydroxylase-Enzyme katalysieren diese Reaktionen, und der Cofaktor ist Vitamin C. Ein Mangel an Vitamin C führt zur Bildung abnormal hydroxylierter Helices, was bei Skorbutmangel beobachtet wird.
Nachdem Prokollagen in den extrazellulären Raum abgegeben wurde, werden die N- und C-terminalen Propeptidfragmente durch Prokollagenasen entfernt, wodurch Tropokollagen entsteht. Tropokollagene aggregieren spontan zu regelmäßigen Fibrillen mit einer Verschiebung alle 67 nm (sogenanntes D-Banding). Lysinoxidase katalysiert dann die Bildung kovalenter Vernetzungen zwischen Tropokollagenmolekülen, was dem Netzwerk eine außergewöhnliche mechanische Festigkeit verleiht.
Jede α-Kette besteht aus über 1.000 Aminosäuren, und die Sequenz, die bestimmten Kollagentypen zugeordnet ist, bestimmt die mechanischen Eigenschaften: Eine lange Sequenz zahlreicher Gly-X-Y-Motive verleiht den Fasern Steifheit und Widerstandsfähigkeit gegen Dehnung, während das Vorhandensein nicht-helikaler Domänen (sogenannter Telopeptide) die Vernetzungsstellen bestimmt.
Die Struktur höherer Ordnung – von Fasern zu Makrofibrillen und Makrofibrillen – bestimmt die einzigartigen Eigenschaften von Geweben: Dünne Typ-III-Fibrillen bilden lockere Netzwerke in Weichgeweben, dicke Typ-I-Fasern stärken Sehnen und Typ-II-Struktur mit Proteoglykanen polstert Gelenke.
Detaillierte Kenntnisse über die chemische Struktur von Kollagen sind die Grundlage für die Entwicklung regenerativer Therapien und das Design von Biomaterialien – Kollagenhydrogele, Gerüste für das Tissue Engineering und Trägernanopartikel, die Wachstumsfaktoren liefern können.
Arten von Kollagen (I, II, III…)
Gemäß der NIDCR-Klassifikation gibt es mindestens 28 Kollagentypen, die wichtigsten im Zusammenhang mit mechanischen und medizinischen Funktionen sind jedoch die Typen I–V:
Typ I – erzeugt dicke Fasern mit einem Durchmesser von bis zu 500 nm und ist für die Zugfestigkeit verantwortlich. Es kommt in Haut, Knochen, Sehnen und Bändern vor.
Typ II – baut dünne Fibrillen im Gelenkknorpel auf, die für Polsterung und Druckfestigkeit sorgen.
Typ III – kommt zusammen mit Typ I in der Haut, den Gefäßwänden und den Parenchymorganen vor; Fasern sind flexibler.
Typ IV – bildet ein Netzwerk in Basalmembranen (z. B. Epidermis, Alveolen), wirkt als Filter.
Typ V – in der Plazenta vorhanden, mikrofibrilläre Strukturen der Haut, bildet zusammen mit Typ I Fasern.
Mutationen in den Genen COL1A1 und COL1A2 (Typ I) führen zur Osteogenesis imperfecta und in COL3A1 (Typ III) zum Ehlers-Danlos-Syndrom Typ IV, was zeigt, wie entscheidend die spezifische Struktur jedes Typs ist.
Die Rolle von Kollagen in der Haut und im Bindegewebe
In der Dermis bilden die Kollagentypen I und III ein Netzwerk. In der Papillarschicht sind die Fasern unregelmäßig angeordnet und erleichtern den Stoffaustausch zwischen Dermis und Epidermis. In der Netzschicht sind die Fasern dicker und parallel angeordnet, was für Zugfestigkeit sorgt.
Kollagen hält die Hautspannung aufrecht und ist in Kombination mit Elastin für Festigkeit und Elastizität verantwortlich. Sein Mangel führt zu Schlaffheit, Falten und Festigkeitsverlust.
In Sehnen und Bändern ist Kollagen Typ I zu parallelen Fasern verwoben, was für enorme Festigkeit bei minimaler Dehnung sorgt. Diese Organisation ermöglicht die Übertragung von Lasten von den Muskeln auf die Knochen.
Kollagen spielt auch eine Rolle bei der Heilung – Fibroblasten synthetisieren es an der Schadensstelle und bilden Granulationsgewebe, und in der Umbauphase werden Fasern wieder aufgebaut, wodurch mechanische Funktionen wiederhergestellt werden.
Die Rolle von Kollagen in Gelenken und Knochen
Im Gelenkknorpel bildet Kollagen Typ II mit Aggrecan ein Netzwerk, das Wasser bindet und Lasten aufnimmt. Die Ergänzung mit Kollagenpeptiden vom Typ II stimuliert Chondrozyten zur Synthese von ECM und reduziert degenerative Schmerzen in klinischen Studien.
In Knochen bildet Kollagen Typ I ein Gerüst für Hydroxylapatitkristalle, das den Knochen Elastizität und Widerstandsfähigkeit gegen Brüche verleiht. Eine Kollagenergänzung zusammen mit Kalzium und Vitamin D unterstützt die Knochenmineraldichte.
Kollagenmangel – Symptome und Folgen
Kollagenmangel führt zu einem Verlust der Hautelastizität, Falten und Dehnungsstreifen, Gelenkschmerzen, Steifheit und Osteoporose. Geschwächte Sehnen und Bänder sind anfälliger für Verletzungen und eine langsamere Wundheilung weist auf ein ECM-Defizit hin.
Ursachen für Kollagenverlust
Die Hauptfaktoren sind UV-Strahlung (aktiviert MMPs), freie Radikale (oxidativer Stress), fortgeschrittene Glykationsprodukte (AGEs), Rauchen (Nikotin steigert ROS) und Stress (Cortisol hemmt Fibroblasten). Auch eine Ernährung mit wenig Aminosäuren und Cofaktoren (Vitamin C, Kupfer, Zink) schwächt die Synthese.
Wie synthetisiert der Körper Kollagen?
Die Synthese verläuft in Stufen: Transkription und Translation von Präprokollagen, posttranslationale Hydroxylierung von Prolin und Lysin (Cofaktor: Vitamin C), Glykosylierung, Aufbau der Dreifachhelix, Prokollagensekretion, Endentfernung durch Prokollagenase und anschließende Vernetzung durch Lysinoxidase. MMPs kontrollieren den Abbau und ermöglichen den Umbau.
Wie kann die natürliche Kollagenproduktion unterstützt werden?
Es lohnt sich, eine proteinreiche Ernährung (Fleisch, Fisch, Knochenbrühe), Vitamin C (Zitrusfrüchte, Paprika), Kupfer und Zink (Nüsse, Samen) mit einer Ergänzung mit hydrolysierten Kollagenpeptiden (5-10 g pro Tag) zu kombinieren. Körperliche Aktivität, die Vermeidung von UV-Strahlung und Toxinen sowie Behandlungen, die die Fibroblasten stimulieren (Microneedling, Mesotherapie), bringen die besten Ergebnisse.
Quellen
- Schultern MD, Raines RT. Kollagenstruktur und -stabilität. Annu Rev Biochem. 2009.
- Prockop DJ, Kivirikko KI. Kollagene: Molekularbiologie, Krankheiten und Therapiepotenziale. Annu Rev Biochem. 1995.
- Ricard-Blum S. Die Kollagenfamilie. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011.
- EFSA-Gremium für diätetische Produkte, Ernährung und Allergien (NDA). Wissenschaftliches Gutachten zum Inhalt gesundheitsbezogener Angaben im Zusammenhang mit Kollagenhydrolysat. EFSA-Journal. 2017.
- Furukawa H. et al. Die Wirkung der Einnahme von Kollagenpeptiden auf die Körperzusammensetzung und die Hautalterungsparameter. J Nutr Sci Vitaminol. 2017.
FAQ
Was ist Kollagen und welche Funktionen erfüllt es im Körper?
Kollagen ist ein faseriges Strukturprotein, das eine Dreifachhelix bildet. Es baut ein Netzwerk in der extrazellulären Matrix der Haut, Gelenke und Knochen auf, das für deren Festigkeit, Elastizität und Regeneration verantwortlich ist.
Was sind die wichtigsten Kollagenarten und wo kommen sie vor?
Typ I – Haut, Sehnen, Knochen; Typ II – Gelenkknorpel; Typ III – Gefäßwände, Haut; Typ IV – Basalmembranen; Typ V – Mikrofibrillen aus Plazenta und Haut.
Warum nimmt die Kollagenproduktion mit zunehmendem Alter ab?
Ab dem 25. Lebensjahr produzieren Fibroblasten weniger Präprokollagen und abbauende Enzyme (MMP) sind aktiver. Äußere Faktoren (UV, ROS, AGE) verstärken den Abbau.
Wie kann man die Kollagensynthese mit der Ernährung unterstützen?
Eine proteinreiche Ernährung (Glycin, Prolin, Lysin), Vitamin C (Zitrusfrüchte), Kupfer und Zink (Nüsse, Samen) sowie die Ergänzung mit Kollagenpeptiden unterstützen die Synthese und Stabilisierung der Ballaststoffe.
Ist eine Kollagenergänzung sicher?
Ja, hydrolysierte Kollagenpeptide sind in einer Dosis von 5–10 g pro Tag sicher. In seltenen Fällen können Magen-Darm-Probleme oder allergische Reaktionen auftreten.
Welche kosmetischen Behandlungen unterstützen die Kollagenproduktion?
Microneedling, Mesotherapie und fraktionierter Laser stimulieren Fibroblasten durch kontrollierte Mikroschädigung und beschleunigen so den ECM-Umbau.
Wie lange müssen Sie Kollagen verwenden, um Ergebnisse zu sehen?
Die ersten Ergebnisse sind nach 4–6 Wochen sichtbar und die volle Wirkung (Straffung der Haut, Linderung von Gelenkschmerzen) stellt sich nach etwa 10–12 Wochen regelmäßiger Behandlung ein.
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