Woraus besteht Protein? Struktur und Aminosäuren

Protein ist die Grundlage des Lebens – ein universeller Baustoff für Zellen, Enzyme, Hormone und Gewebestützstrukturen. Obwohl wir sie oft nur mit Muskeln und Erholung nach dem Training assoziieren, zeigt das Gesamtbild der Proteine ​​ihre komplexe chemische Struktur, ihre Funktionsvielfalt und ihre zentrale Bedeutung für die Gesundheit. Deshalb lohnt es sich, genauer hinzuschauen, woraus Proteinmoleküle bestehen, welche Klassen von Aminosäuren wir unterscheiden und wie ihre Struktur ihre Wirkung im Körper bestimmt.

In dieser Einführung werden fünf Bereiche vorgestellt, die wir in den folgenden Abschnitten ausführlich besprechen werden: die Grundbausteine ​​von Proteinen, die Aufteilung der Aminosäuren in exogene und endogene, die Organisationsebenen der Proteinstruktur, den Denaturierungsprozess und seine Folgen sowie den Einfluss der Struktur auf die Verdaulichkeit und Verwertung von Proteinen. Dadurch werden Sie verstehen, warum Protein kein homogener Nahrungsbestandteil, sondern eine Reihe verschiedener Moleküle mit einzigartigen Eigenschaften ist, und wie Sie Produkte und Zubereitungsmethoden auswählen, um ihr Nährwertpotenzial zu maximieren.

Grundbausteine von Proteinen

Jedes Protein besteht aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind und eine Polypeptidkette bilden. Die Bausteine ​​sind 20 basische Aminosäuren, die sich in der R-Seitenkette unterscheiden, die ihre Eigenschaften bestimmt – hydrophob, hydrophil, sauer oder basisch. Eine Peptidbindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen, wodurch ein Wassermolekül freigesetzt wird.

Die grundlegende Struktureinheit ist eine Aminosäure, bestehend aus einem zentralen Kohlenstoffatom (α-Kohlenstoff), an das die folgenden Gruppen gebunden sind: Amino (–NH₂), Carboxyl (–COOH), Wasserstoffatom und eine einzigartige Seitenkette (R). Die Vielfalt der Seitenketten bestimmt das Verhalten von Aminosäuren – z.B. Glycin hat die einfachste Kette (H), was ihm die größte Flexibilität verleiht, während Tryptophan oder Phenylalanin dank ihrer aromatischen Ringe hydrophober sind und häufig im Proteinkern vorkommen.

Aminosäuren bilden zusammen eine Polypeptidkette, die mehrere Dutzend (Hormone) bis Tausende (Strukturproteine) Aminosäurereste aufweisen kann. Die Reihenfolge (Sequenz) ist für jedes Protein einzigartig und genetisch kodiert – sie bestimmt die Art und Weise, wie die Kette im Raum zusammengesetzt wird, und damit ihre Funktion. Schon eine kleine Veränderung in der Sequenz (Mutation) kann die Eigenschaften des Proteins verändern: enzymatische Aktivität, Fähigkeit zur Ligandenbindung oder thermische Stabilität.

Hervorzuheben ist, dass der menschliche Körper nicht nur enzymatische oder strukturelle Proteine ​​enthält, sondern auch regulatorische Proteine ​​(Proteinhormone wie Insulin), Transportproteine ​​(Albumin, Transferrin), Hardwareproteine ​​(Aktin, Myosin in Muskeln) und immunologische Proteine ​​(Antikörper). Sie bestehen alle aus dem gleichen Satz Aminosäuren, was verdeutlicht, wie universell und zugleich spezialisiert die Struktur von Proteinen ist.

Exogene und endogene Aminosäuren

Die Aufteilung der Aminosäuren in exogene und endogene hängt davon ab, ob der Körper sie selbst synthetisieren kann. Exogene Aminosäuren müssen mit der Nahrung zugeführt werden, da der Mensch nicht über die für ihre Synthese notwendigen Enzyme verfügt – dazu gehören: Leucin, Isoleucin, Valin (verzweigte Aminosäuren), Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Histidin (unter Wachstumsbedingungen). Ihre ausreichende Versorgung beeinflusst die volle biologische Wertigkeit des Proteins und eine effektive Geweberegeneration.

Endogene Aminosäuren können jedoch vom Körper durch Stoffwechselprozesse aus anderen Molekülen hergestellt werden. Beispiele sind Alanin, Asparagin, Glutamin und Prolin. Obwohl ihre Synthese möglich ist, kann bei Krankheitszuständen oder bei intensiver körperlicher Betätigung der Bedarf die Biosynthesekapazität übersteigen, die als relativ essentielle Aminosäuren bezeichnet wird.

Das richtige Verhältnis von exogenen zu endogenen Aminosäuren in der Nahrung entscheidet darüber, ob das aufgenommene Protein effizient genutzt wird. Ein Mangel auch nur einer exogenen Aminosäure – oft als „limitierende Aminosäure“ bezeichnet – hemmt die gesamte Proteinsynthese, auch wenn die anderen im Überfluss vorhanden sind. Daher kann eine Ernährung, die ausschließlich auf einer einzigen Proteinquelle (z. B. Mais) basiert, unvollständig sein und die Kombination verschiedener Produkte (z. B. Hülsenfrüchte mit Getreide) liefert ein vollständiges Aminosäureprofil.

In der Nahrungsergänzung und klinischen Ernährung werden häufig Proteinisolate oder -hydrolysate verwendet, die mit exogenen Aminosäuren in optimalen Anteilen angereichert sind – ein Beispiel ist das Aminosäureprofil in Molkenpräparaten oder BCAA-Mischungen (Leucin, Isoleucin, Valin), die die Muskelregeneration nach dem Training unterstützen.

Proteinstruktur – Ebenen

Die Proteinorganisation erfolgt auf vier Strukturebenen: primär, sekundär, tertiär und quartär. Jeder von ihnen ist für die Komplexität der Form und Funktion des Moleküls verantwortlich.

Primärstruktur ist die Abfolge von Aminosäuren in einer Polypeptidkette. Wenn wir es verstehen (Sequenzanalyse), können wir die Stellen von Disulfidbindungen und die aktiven Regionen von Enzymen vorhersagen. Mutationen in der Primärstruktur können zu Leukämien (Veränderungen des Hämoglobins) oder Speicherkrankheiten führen.

Sekundärstruktur entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Gruppen -NH und -C=O in der Hauptkette, wodurch charakteristische Elemente entstehen: α-Helix und β-Falte. Die α-Helix ist eine helikale Struktur, die durch Wasserstoffbrückenbindungen alle vier Aminosäurereste stabilisiert wird, während die β-Helix eine einfachere Zickzackform ist, bei der benachbarte Ketten parallel oder antiparallel angeordnet sind.

Tertiärstruktur ist die räumliche Anordnung der gesamten Polypeptidkette, die durch hydrophobe Wechselwirkungen, Disulfidbrücken, Ionen- und Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Aminosäureseitenketten aufrechterhalten wird. Sie bilden das Innere des Proteins und bestimmen spezifische aktive Taschen von Enzymen oder Ligandenbindungsstellen.

Quartärstruktur kommt in Proteinen vor, die aus mehr als einer Polypeptidkette (Untereinheit) bestehen. Hämoglobin besteht beispielsweise aus vier Untereinheiten – zwei α- und zwei β-Untereinheiten – deren genaue Anordnung die Bindung und den Transport von Sauerstoff ermöglicht. Der Abbau quartärer Strukturen führt zum Funktionsverlust, der bei Denaturierung oder Mutation oligomerer Proteine ​​beobachtet wird.

Proteindenaturierung und -funktionen

Denaturierung ist der Prozess der irreversiblen (oder teilweise reversiblen) Zersetzung höherer Proteinstrukturen (sekundär, tertiär, quartär) unter dem Einfluss physikalischer (hohe Temperatur, UV-Strahlung), chemischer (Säuren, Basen, Reinigungsmittel) oder biologischer (proteolytische Fermente) Faktoren. Denaturierung führt zum Verlust der biologischen Funktion – Erweichung, Proteinausfällung und Mangel an enzymatischer Aktivität.

In der Küche ist die Proteindenaturierung ein erwünschtes Phänomen – beim Kochen von Eiern oder Fleisch gerinnt das Protein, was die Verdaulichkeit verbessert und potenzielle Krankheitserreger abtötet. Bei der Proteinpulverergänzung (Isolate, Konzentrate) wird jedoch auf eine minimale Denaturierung geachtet, um die biologische Aktivität bioaktiver Peptide aufrechtzuerhalten. Im industriellen Umfeld kommen schonende Sprühtrocknung und Niedertemperatur-Ultrafiltrationsverfahren zum Einsatz.

Denaturierung wird auch in Laboren eingesetzt – SDS-PAGE nutzt das SDS-Detergens zum Abbau von Proteinstrukturen, was eine Analyse des Molekulargewichts einzelner Untereinheiten ermöglicht. In der Medizin ist eine fehlerhafte Denaturierung (Fehlfaltung) die Ursache für Prionenerkrankungen oder Amyloidose, bei der Proteine ​​in falschen Aggregaten abgelagert werden.

Der Einfluss der Struktur auf die Verdaulichkeit

Die Bioverfügbarkeit von Proteinen hängt von der Leichtigkeit des Abbaus von Peptidbindungen und der Verfügbarkeit von Aminosäureseitenketten für Verdauungsenzyme ab. Proteine ​​mit kompakter Struktur wie Kollagen oder Keratin sind schlechter verdaulich als lose Proteine ​​(Molke, Eier), weshalb Kollagenpräparate häufig in Form von Hydrolysaten vorliegen – kurzen Peptiden, die der Körper schnell aufnimmt.

Auch kulinarische Prozesse wirken sich auf die Struktur aus – Kochen oder Fermentieren verbessern die Verdaulichkeit, während stark verarbeitete Proteine ​​(zu stark verarbeitete Hydrolysate) ihre bioaktive Wirkung verlieren können. Die Komplettmahlzeitpulverprodukte von SMART MEAL nutzen eine enzymatische Proteinvorverdauung, um leicht verdauliche Peptide mit einem vielfältigen Aminosäureprofil bereitzustellen.

Bei der Forschung zur Bioverfügbarkeit von Proteinen werden die Indizes PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score) und DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) verwendet. Höhere Werte weisen auf eine bessere Verdaulichkeit und Verwertung exogener Aminosäuren hin. Molke und Milchprodukte erhalten die höchsten Werte, während pflanzliche Proteine ​​wie Erbsen und Soja zur Erhöhung des PDCAAS-Werts mit anderen Quellen kombiniert oder verarbeitet werden müssen.

Quellen

• Harvard T.H. Chan School of Public Health – Die Nahrungsquelle: Protein
• Weltgesundheitsorganisation (WHO)/FAO – Protein- und Aminosäurebedarf in der menschlichen Ernährung
• Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) – Wissenschaftliches Gutachten zu Protein- und Aminosäureanforderungen
• Zeitschrift der International Society of Sports Nutrition – „Protein-Timing und seine Auswirkungen auf Muskelkraft und Hypertrophie“
• Lebensmittelchemie – „Auswirkungen der Verarbeitung auf die Proteinverdaulichkeit“
• National Institutes of Health (NIH) – Amt für Nahrungsergänzungsmittel: Protein
• Landwirtschaftsministerium der Vereinigten Staaten (USDA) – FoodData Central

FAQ

Wie wirkt sich die Denaturierung von Proteinen beim Kochen auf deren biologische Funktionen aus?

Durch die Denaturierung beim Kochen kommt es zu einer Lockerung der Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins, wodurch Verdauungsenzyme leichter an die Peptidketten gelangen können. Dadurch erhöht sich die Verdaulichkeit und das Protein steht dem Körper besser zur Verfügung. Allerdings kann übermäßiges Kochen zur Oxidation und zum Verlust einiger Aminosäuren führen, was den Nährwert verringert.

Können Aminosäurepräparate die biologische Wertigkeit von Nahrungsproteinen verbessern?

Ja. Der Zusatz exogener Aminosäuren (z. B. Leucin, Lysin) zu Mahlzeiten mit einem geringen Gehalt an diesen Inhaltsstoffen erhöht deren biologische Wertigkeit und unterstützt die Proteinsynthese. Sportergänzungsmittel verwenden häufig BCAA-Mischungen oder Aminosäureprofile nach dem Vorbild von Molkenproteinen, um die Muskelregeneration zu optimieren.

Welche Vitamine und Mineralstoffe unterstützen die Proteinsynthese im Körper?

B-Vitamine (B₆, B₁₂, Niacin) sind Cofaktoren von Enzymen, die am Stoffwechsel von Aminosäuren beteiligt sind. Zink und Magnesium unterstützen die Funktion von Ribosomen und den Prozess der Übersetzung von mRNA in eine Polypeptidkette. Ein Mangel an diesen Mikroelementen kann die effektive Proteinsynthese beeinträchtigen.

Was sind die strukturellen Unterschiede zwischen Kollagenproteinen und Molkenproteinen?

Kollagenproteine ​​haben eine Dreifachhelix, die hauptsächlich aus Glycin, Prol und Hydroxyprol besteht, was ihnen mechanische Festigkeit verleiht, sie aber weniger verdaulich macht. Die globulären Molkenproteine ​​sind lockerer gefaltet, denaturieren leichter im Magen und haben einen höheren PDCAAS-Index, weshalb sie exogene Aminosäuren schneller bereitstellen.

Können Probiotika die Verdauung und Aufnahme von Aminosäuren unterstützen?

Probiotika, insbesondere Lactobacillus- und Bifidobacterium-Stämme, verbessern die Darmflora, was die Aktivität proteolytischer Enzyme erhöhen und den Abbau von Proteinen zu Aminosäuren unterstützen kann. Untersuchungen zeigen, dass eine probiotische Nahrungsergänzung die Verdaulichkeit pflanzlicher Proteine ​​verbessern kann.